Colagenase CAS#9001-12-1
Degradação Eficiente de Colagénio:A colagenase digere especificamente o colagénio nativo ao clivar ligações peptídicas, tornando-se uma enzima essencial para a degradação do colagénio e aplicações de dissociação de tecidos.
Especificidade Ampla de Substrato:A colagenase bacteriana pode degradar tanto o colagénio nativo insolúvel em água como o colagénio desnaturado solúvel em água, oferecendo uma compatibilidade de substrato mais ampla do que as colagenases de origem animal.
Atividade em Múltiplos Tipos de Colagénio:É capaz de atuar em quase todos os tipos de colagénio e realizar múltiplas clivagens nas regiões de colagénio de tripla hélice, proporcionando alta eficiência enzimática.
Desempenho Estável em Condições Fisiológicas:A colagenase apresenta estabilidade ideal numa faixa de pH de aproximadamente 6,3–7,5, tornando-a adequada para diversas aplicações biológicas, de investigação e industriais.
Colagenase CAS#9001-12-1
A colagenase é um grupo de enzimas capazes de degradar o colagénio nativo, o principal componente fibroso do tecido conjuntivo extracelular em animais. Estas enzimas são produzidas por certas bactérias, como as espécies de Clostridium e também são sintetizadas naturalmente pelo corpo como parte da resposta imunitária normal. Atuam principalmente nos tecidos conjuntivos dos músculos e outros órgãos, clivando ligações peptídicas dentro do colagénio. A colagenase também participa no metabolismo do colagénio ao processar o procolagénio, o precursor do colagénio, após este ser secretado pelas células.
Em comparação com as colagenases de origem animal, as colagenases bacterianas apresentam uma especificidade de substrato mais ampla. Enquanto as colagenases animais clivam principalmente o colagénio na sua estrutura nativa de tripla hélice, as colagenases bacterianas são capazes de degradar tanto o colagénio nativo insolúvel em água como o colagénio desnaturado solúvel em água. Podem também atuar em quase todos os tipos de colagénio e introduzir múltiplos locais de clivagem nas regiões de tripla hélice.
Dependendo da classe da enzima, as colagenases têm pesos moleculares que variam de aproximadamente 68 kDa a 130 kDa. Apresentam estabilidade ótima a um pH de cerca de 6,3–7,5 e têm um ponto isoelétrico teórico (pI) de 5,62. A atividade da colagenase pode ser regulada por vários compostos. Os iões de cálcio (Ca²⁺) e zinco (Zn²⁺) são ativadores conhecidos, enquanto o EDTA, EGTA, cisteína, histidina, ditiotreitol (DTT), 2-mercaptoetanol, o-fenantrolina e iões metálicos como Hg²⁺, Pb²⁺, Cd²⁺, Cu²⁺ e excesso de Zn²⁺ são inibidores reconhecidos da atividade da colagenase.
Propriedades Químicas da Colagenase
| Temperatura de armazenamento. | -20°C |
| solubilidade | Solúvel em tampões aquosos. |
| formar | pó |
| cor | castanho claro |
| PH | 7 |
| fonte biológica | Clostridium histolyticum |
| Solubilidade em Água | Água: solúvel |
| Merck | 2481 |
| Atividade Específica | 0,5-5,0 unidades FALGPA/mg de sólido |
| InChIKey | YRQNKMKHABXEJZ-UVQQGXFZSA-N |
| Referência de Banco de Dados CAS | 2593923 |
| Sistema de Registro de Substâncias da EPA | Colagenase (9001-12-1) |
| Códigos de Perigo | Xn |
| Declarações de Risco | 36/37/38-42 |
| Declarações de Segurança | 22-24-26-36/37 |
| WGK Alemanha | 1 |
| F | 46316 |
| TSCA | Listado pela TSCA |
| Código HS | 3507907000 |
| Classe de Armazenamento | 11 – Sólidos Combustíveis |
| Classificações de Perigos | Irritação ocular 2 |
| R. Sens. 1 | |
| Irritação da Pele 2 | |
| STOT SE 3 |
Aplicação do Produto de Colagenase CAS#9001-12-1
Esta colagenase foi avaliada utilizando linhas celulares e verificou-se ser não citotóxica nas condições testadas. É comumente utilizada para digerir componentes do tecido conjuntivo em amostras biológicas, permitindo o isolamento eficiente de células individuais.
Para a dissociação do tecido cartilaginoso, uma concentração de trabalho típica é de 1–2 mg/mL. No entanto, a concentração ideal pode variar dependendo da espécie e do tipo de tecido, e recomenda-se que os utilizadores consultem a literatura relevante para protocolos específicos da aplicação.
